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El estudio de las proteínas a través de la computación en la UPC, elemento clave en el tratamiento del cáncer

El grupo de Ingeniería Molecular de la UPC, vinculado a la Escuela Técnica Superior de Ingeniería Industrial (ETSEIB) y liderado por el investigador Juan Jesús Pérez, ha descubierto un nuevo sitio alostérico dentro de un grupo específico de proteínas, elemento clave para tratar la enfermedad del cáncer y de algún tipo de inflamaciones. La investigación se ha publicado en la revista científica de referencia 'PLOS One'.

16/02/2017
El reconocimiento molecular es esencial para entender la comunicación entre moléculas en los procesos bioquímicos que mantienen la vida. Hay veces que estos procesos no se pueden completar o bien están activados de forma continua y es cuando aparece la enfermedad. Estos procesos se pueden interpretar, a través del reconocimiento molecular, como una cadena con eslabones que se enlazan. Con este reconocimiento se descubren nuevos fármacos que basan su funcionamiento en impedir o incentivar la formación de uno de estos eslabones.

Estos fármacos frenan la actividad de la proteína rompiendo un eslabón del proceso bioquímico. Sin embargo, hay veces que esta inhibición directa no ha demostrado ser una estrategia terapéutica adecuada, ya que varias proteínas pueden tener en común la molécula activadora, y, por tanto, el medicamento puede bloquear otras proteínas, produciendo efectos secundarios.

El objetivo de investigación del grupo de Ingeniería Molecular de la UPC ha sido identificar, mediante métodos computacionales, inhibidores que no compiten con la molécula activadora.

Tal como explica el investigador y líder del grupo, Juan Jesús Pérez: "Recientemente, el interés de estudio se ha centrado en el diseño de moduladores alostéricos como agentes terapéuticos, es decir, moléculas que modulan la actividad de la proteína sin interferir con el sitio de unión del activador natural". Estas moléculas se unen a una proteína en lugares diferentes que el sustrato activador y, por tanto, no compiten con él. El reto está en encontrar otro sitio de unión a la proteína y que produzca un efecto inhibidor.

Tradicionalmente, los moduladores alostéricos se han identificado, por casualidad, en programas de cribado de rendimiento y estudios cristalográficos posteriores. No obstante, mediante el conocimiento de la estructura de una proteína se pueden llegar a identificar estos compuestos. Desde el punto de vista estructural, el alosterismo es debido a la naturaleza flexible de las proteínas. Estas son plásticas y cambian de forma continuamente. "Podemos imaginar una proteína como una bolsa de plástico llena de agua donde la superficie tiene abolladuras e invaginaciones (repliegues de la membrana de la proteína) de diferente tamaño. Si presionamos la bolsa desde un lado, cambiará su forma y, muy probablemente, ciertas invaginaciones desaparecerán de la superficie. Esto es lo que hacen los inhibidores alostéricos", aclara Juan Jesús Pérez.

El grupo de Ingeniería Molecular ha desarrollado una metodología computacional para la predicción de los sitios alostéricos de proteínas. "Teniendo localizados estos sitios alostéricos se pueden diseñar nuevos inhibidores", matiza el investigador de la UPC. El beneficio inmediato es que, aunque haya proteínas que tengan el sitio de unión del activador muy parecido, la probabilidad de que compartan un lugar alostérico es pequeña, dando pie al diseño de compuestos más selectivos para una proteína diana, y esto disminuye los riesgos de los efectos secundarios.

"Hemos aplicado esta metodología al diseño de compuestos (inhibidores alostéricos) que frenan la actividad de un tipo de quinasas (enzimas) involucradas en procesos de inflamación y en el cáncer", explica Juan Jesús Pérez y añade: "Los esfuerzos previos dedicados al diseño de inhibidores de este tipo de quinasa se han centrado en el diseño de compuestos competitivos de su activador: ATP. Pero como hay más de 500 quinasas a los seres humanos que comparten este activador, tienen muchos efectos secundarios".

La investigación ha sido publicada en la revista científica PLOS One; referencia bibliográfica: (p38) (Gomez-Gutierrez P, Campos PM, Vega M, Perez JJ (2016) Identification of a Novel Inhibitory alostéricos Site in p38α. PLoS ONE 11 (11): e0167379. doi: 10.1371 / journal.pone. 0.167.379).

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